生化知识点总结 第1篇

（一）糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化

1.葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸

2.丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰 CoA

此反应丙酮酸脱氢酶复合体催化。参与反应的辅酶有硫辛酸、硫胺素焦磷酸酯（TPP）、FAD、

NAD+及 COA。

记忆：比牛 B 更厉害的为牛 A（硫 A）——5 种辅酶中不是包含硫，就是包含 A。（可用于

多选、排除题）

3.乙酰 CoA 进入三羧酸循环以及氧化磷酸化生成 ATP

（二）三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统

TCA 循环，亦称柠檬酸循环、Krebs 循环。

循环由 8 步代谢反应组成

（1）乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸（柠檬酸合酶）

（2）柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸

（3）异柠檬酸氧化脱羧转变为 a-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）

（4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA（a-酮戊二酸脱氢酶复合体）

（5）琥珀酰 CoA 合成酶催化底物水平磷酸化反应

（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸

（7）延胡索酸加水生成苹果酸

（8）苹果酸脱氢生成草酸乙酸

生化知识点总结 第2篇

纲要求：①核酸分子的组成，5 种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构。②核苷酸。③核酸的一级结构，核酸的空间结构与功能。④核酸的变性、复性、杂交及应用。

一、核酸的化学组成与一级结构

1.核酸的分类

DNA（细胞核、线粒体）和 RNA（细胞质、细胞核、线粒体）

2.核酸的组成

核苷酸是组成核酸的基本单位。

①核与苷之间的结合腱为——糖苷键

②核苷与酸之间的结合腱为——酯腱

③核苷酸之间的连接腱为——3’，5’-磷酸二酯键（常考点）

3.核酸的一级结构

一级结构为核苷酸的序列，书写时必须从 5’-末端到 3’-末端。

DNA 和 RNA 携带的遗传信息是依靠碱基排列顺序变化而实现的。

二、DNA 的空间结构与功能

的二级结构是双螺旋结构

双螺旋结构模型要点

DNA 是反向平行、右手螺旋的双链结构。

两条多聚核苷酸在空间的走向呈反向平行，一条链的 5’-3’的方向是从上到下，另一条是从下到上。两条链围绕着同一个螺旋形成右手螺旋的结构。DAN 双螺旋的直径为 ，螺距为 。

由脱氧核糖和磷酸集团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水性的位于内侧。

从外观上看，DAN 双螺旋结构表面存在一个大沟和一个小沟。

②DNA 双链之间形成了互补碱基对：A=T（2 个氢键）、G≡C（3 个氢键）

③疏水作用力和氢键共同维持着 DNA 双螺旋结构的稳定

碱基堆积力的概念：相邻的碱基在平面旋进过程中会彼此重叠，由此产生了具有疏水作用的碱基堆积力。这种碱基堆积力和互补链之间碱基对的氢键共同维系着 DNA 双螺旋结构的稳定。

双螺旋结构的多样性

3 种 DNA：a 型、b 型、Z 型

关于 DNA 右手螺旋结构和蛋白质α螺旋结构的鉴别，可以从概念、螺旋方向、螺距、外侧、内侧等方面比较。

的高级结构是超螺旋结构，自然界主要是以负超螺旋存在。

核小体是染色质基本组成单位，由 DNA 和 5 种组蛋白共同构成。（常考点）

两分子组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 构成八聚体的核心组蛋白，与 DNA 链形成核心颗粒（盘绕 圈）。

核心颗粒之间再由 DNA 和组蛋白 H1 构成的连接区连接起来构成染色质细丝。这是第

一次折叠。

DNA→染色质细丝→染色质纤维空管→染色质超螺线管→染色单体、组装成染色体（了解）

三、RNA 的结构和功能（常考点）

是蛋白质合成的模板

真核生物：①5’-末端有 m7GpppN 帽结构（7-甲基鸟嘌呤-三磷酸腺苷）——起始结构②3’-末端有多聚 A 尾结构（poly-A）功能：保护成熟的 mRNA 不被水解。③为蛋白质提供模板从第一个 AUG 开始

④mRNA 的成熟过程是 hnRNA 的剪接过程

是蛋白质合成的氨基酸载体。

①tRNA 含有多种稀有碱基。

②tRNA 二级结构：具有茎环或发夹结构：DHU 环、Tψ环、反密码子环、可变环、氨基酸接受臂（多选、填空）。三级结构：倒 L 型。

③3’-末端以 CCA 结束。

④tRNA 的反密码子能够识别 mRNA 的密码子。

3.以 rRNA 为组分的核糖体是蛋白质合成的场所----体内含量最多的 RNA 表-核糖体的组成重点记一下----P57

原核：xxx基 30S（rRNA16S，蛋白质 21 种）；大亚基 50S（23、5S，蛋白质 31 种）

真核：xxx基 40S（18S，蛋白质 33 种）；大亚基 60S（5S、、28S，蛋白质 49 种）

参与了基因表达的调控核酶：具有催化作用的小 RNA 分子。

四、核酸的理化性质

1.核酸分子具有强烈的紫外吸收。

最大xxx为 260nm（嘌呤、嘧啶之间的共轭双键）

DNA 样品的 A260/A280 应为 ；纯 RNA 样品的 A260/A280 应为 。

的变性

定义：双链解离为单链。

变性因素：加热（最常用）、加碱或加酸。

增色效应：共轭双键暴露，DNA 在 260nm 处吸光度增加。

解链/融链温度（Tm 值）：核酸分子内双链解开 50%时的温度。

GC 的含量、离子强度越高，Tm 值越高。

3.变性的核酸可以复性或形成杂交双链

DNA 变性和蛋白质变性可以进行鉴别。从定义、破坏腱、变性因素、变性后表现、复性等比较。

生化知识点总结 第3篇

考纲要求：①组成蛋白质的 20 种氨基酸的化学结构和分类。②氨基酸的理化性质。肽腱和肽。③蛋白质的一级结构及高级结构。④蛋白质结构和功能的关系。⑤蛋白质的理化性质（两性电离、沉淀、变性、凝固及呈色等）。⑥分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。

一、蛋白质的分子组成

各种蛋白质含氮量平均为 16%，

每克样品含氮克数××100=100g 样品中蛋白质含量（常考点）

1.氨基酸分类和化学结构

组成人体蛋白质的氨基酸有 20 种，根据其侧链的结构和理化性质可为 5 类。

①非极性脂肪族氨基酸（6 种）：谱写一两个丙肝患者（脯-xxx亮-亮-丙-甘氨酸）；

②芳香族氨基酸（3 种）：芳香老本色（酪-苯丙-色氨酸）

③酸性氨基酸（2 种）：天上的谷子很酸（天冬氨酸谷氨酸）

④碱性氨基酸（3 种）：赖精组

⑤极_氨基酸（6 种）：谷氨酰胺天冬酰胺半胱-丝-苏-蛋氨酸

一些特殊的氨基酸也要分清：

赖氨酸：含 2 个氨基

谷氨酸、天冬氨酸：含 2 个羧基

色氨酸、酪氨酸：在 280nm xxx有特征性xxx甘氨酸：20 种氨基酸唯一不是 L-α的氨基酸

脯氨酸：亚氨基酸

支链氨基酸：只借一两（支-xxx-亮）

含硫氨基酸：xxx光蛋（硫-半胱-胱-蛋，有点邪恶了）

必需氨基酸：甲携来一本色亮书（甲硫（蛋）-缬-赖-异亮-苯丙-色-亮-xxx）

2.氨基酸的理化性质

①氨基酸具有两性解离的性质

等电点(PI)概念：在某一 PH 的溶液中，蛋白质解离成正电荷和负电荷的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此溶液的 PH 即为该蛋白质的等电点。

②含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收功能。

最大xxx在 280nm，测定蛋白质含量

③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

最大xxx在 570nm，氨基酸定量分析

3.肽腱、肽、生物活性肽等相关概念（这部分较简单，自己看书就行）

谷胱甘肽（GSH）：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成，具有还原性。（常考点）

二、蛋白质的分子结构（常考点）

1.一级结构

概念：氨基酸的排列顺序

表现形式：肽链

维系腱：肽腱（主要）、二硫键（次要）

2.二级结构

概念：肽链的局部空间结构

表现形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲（细节部分参考书，可能考）维系腱：氢键

模体:在蛋白质分子中，可发现 2 个或 3 个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成

特殊的空间构象，并具有相同的功能，被称为模体。

锌指结构：由蛋白质结构域围绕一个锌离子折叠而成的、保守的 DNA 结合蛋白模体。

3.三级结构

概念：整条肽链所有原子的排布。

表现形式：结构域、分子伴侣（热休克蛋白 70、伴侣蛋白、核质蛋白）

维系腱：疏水键、盐键、氢键、xxx（次级腱）

结构域：蛋白质的三级结构常可被分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，

各自行使其功能，称为结构域。

分子伴侣：细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保

守蛋白质。

4.四级结构

概念：蛋白质分子中各亚基间的空间排布。

表现形式：亚基

维系腱：氢键、离子键

三、蛋白质结构与功能的关系（不是重点）

一级结构是空间构象的基础

一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能

氨基酸序列提供重要的生物进化信息

重要蛋白质的氨基酸序列可引起疾病（分子病：镰刀型贫血）

协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合的能力。如果是促进作用是正协同作用，反之则为负协同作用。

蛋白质的功能依赖特定空间结构

四、蛋白质的理化性质

1.蛋白质具有两性电离性质。

等电点 PI 大多数接近于 。PH>PI，蛋白质颗粒带负电荷。

2.蛋白质具有胶体性质。

表面电荷和水化膜是两个重要稳定因素。

3.蛋白质变性、沉淀和凝固。

变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变为无序的空间结构后，从而导致其理化性质改变、生物活性丧失。

变性主要发生在：二硫键、非共价腱，不涉及一级结构。

变性表现：其溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解。

变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂。

沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液析出。复性：不可逆变性

凝固：蛋白质变性→调至等电点→可溶于酸碱的絮状物→再加热→不溶于酸碱的凝块

4.蛋白质的紫外吸收（与氨基酸相同）：

蛋白质分子中存在有共轭双键的色氨酸和酪氨酸，在 280nm xxx由特征性xxx。5.蛋白质呈色反应

（1）茚三酮反应（与氨基酸相同）——生成蓝紫色化合物。

（2）双缩脲反应：紫色或红色、用于检测蛋白质水解程度。但氨基酸无此反应。

五、蛋白质的分离、纯化与结构分析（常考点）：

1.透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物

透析：是利用透析袋将大分子蛋白质和小分子化合物分开。

超滤：利用正压或离心力使蛋白质溶液透过超滤膜，浓缩蛋白质。

2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法

蛋白质被丙酮沉淀（0-4 度低温，十倍体积）后，应立即分离，否则蛋白质会变性。

盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠），使蛋白质表面电荷和水化膜被破坏，使之沉淀。一般无变性。

免疫沉淀：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物，从混合液中分离获得抗原蛋白。

3.利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离

利用带电荷的蛋白质分子在电场中向正极或负极泳动而使蛋白质分离。分子量小、带电多的

蛋白质泳动快。

SDS-PAGE（聚丙烯酰胺凝胶电泳）常用于分子量测定。（分子筛效应、电荷效应）

4.应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离

离子交换层析：含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

凝胶过滤（分子筛层析）：分子量大的先洗脱下来。

5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离。

超速离心法：既可分离纯化蛋白质，又可测定蛋白质分子量。

利用蛋白质的密度、形态、沉降系数不同而分离蛋白质。